α-乳清蛋白是一種分子量較小的球狀乳清蛋白，存在于迄今為止已研究的所有乳汁中。它是在乳腺中產(chǎn)生的約14kDa的金屬蛋白。[1]

α-從牛乳中提取的乳清蛋白作為補(bǔ)充劑，用于各種細(xì)胞培養(yǎng)的基礎(chǔ)培養(yǎng)基。[2][3]也已作為標(biāo)記物，用于十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳（SDS-PAGE）。[4]

α-乳清蛋白是人乳汁中的主要蛋白。它由單個多肽鏈組成，含有通過二硫鍵連接的8個半胱氨/酸。α-乳清蛋白可結(jié)合多種金屬離子，包括鈣，這一性質(zhì)被認(rèn)為在從還原的變性形式再生成天然α-乳清蛋白的過程中發(fā)揮重要作用。[5]α-乳清蛋白還具有鋅結(jié)合位點，其被認(rèn)為在乳糖合酶復(fù)合物的結(jié)合中發(fā)揮作用。 [6][7] 成熟蛋白質(zhì)由123個氨基酸殘基（14kD）組成，并且具有1.7 Α°分辨率三維結(jié)構(gòu)，含四個α-螺旋和三鏈反式平行β-折疊。[1]

其可通過改變半乳糖基轉(zhuǎn)移酶的底物特異性以增加乳糖形成的速率；半乳糖基轉(zhuǎn)移酶和α-乳白蛋白的復(fù)合物稱為乳糖合酶。Asp87 或 Asp88 對 Ala 的定點誘變消除了強(qiáng)鈣結(jié)合親和力，并將乳糖合酶的刺激降低到最大速率的 <3.5%。