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Anti-CD46/MCP 膜輔蛋白抗體

一抗

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Anti-CD46/MCP 膜輔蛋白抗體供應(yīng)商：
上海博耀生物科技公司主營抗體、一抗、標(biāo)記一抗、標(biāo)記二抗、蛋白質(zhì)及多肽合成，由于篇幅所限，更多抗體及信息請致電詳詢！

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抗體的特異性鑒定 ：
抗體的特異性是指與相應(yīng)抗原或近似抗原物質(zhì)的識別能力。抗體的特異性高，它的識別能力就強。衡量特異性通常以交叉反應(yīng)率來表示。交叉反應(yīng)率可用競爭抑制試驗測定。以不同濃度抗原和近似抗原分別做競爭抑制曲線，計算各自的結(jié)合率，求出各自在 IC50時的濃度，并按下列公式計算交叉反應(yīng)率。 如果所用抗原濃度IC50濃度為pg/管，而一些近似抗原物質(zhì)的IC50濃度幾乎是無窮大時，表示 這一抗血清與其他抗原物質(zhì)的交叉反應(yīng)率近似為 0，即該血清的特異性較好。<
zui初有人用電泳證明血清中抗體活性在γ球蛋白部分，故曾把抗體統(tǒng)稱為丙種（γ）球蛋白。后來發(fā)現(xiàn)，抗體并不都在γ區(qū)；并且位于γ區(qū)的球蛋白，也不一定都具有抗體活性。
　　 1964年，世界衛(wèi)生組織舉行專門會議，將具有抗體活性以及與抗體相關(guān)的球蛋白統(tǒng)稱為免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血癥、冷球蛋白血癥等患者血清中存在的異常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亞單位等。因而免疫球蛋白是結(jié)構(gòu)化學(xué)的概念，而抗體是生物學(xué)功能的概念?？梢哉f，幾乎所有抗體都是免疫球蛋白（極少數(shù)抗體為RNA），但并非所有免疫球蛋白都是抗體。<蛋白質(zhì)與多肽的：
多肽：通常由10~100氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽，它們的分子量低于10，000Da（Dalton，道爾頓），能透過半透膜，不被三氯乙酸及硫酸銨所沉淀。也有文獻(xiàn)把由2~10個氨基酸組成的肽稱為寡肽（小分子肽）；10~50個氨基酸組成的肽稱為多肽；由50個以上的氨基酸組成的肽就稱為蛋白質(zhì)。
蛋白質(zhì)：生物體中廣泛存在的一類生物大分子，由核酸編碼的α氨基酸之間通過α氨基和α羧基形成的肽鍵連接而成的肽鏈，經(jīng)翻譯后加工而生成的具有特定立體結(jié)構(gòu)的、有活性的大分子。是α—氨基酸按一定順序結(jié)合形成一條多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按照其特定方式結(jié)合合而成的高分子化合物。
就是：都是由20種基本氨基酸通過肽鍵連接而成的。
多肽與蛋白質(zhì)的區(qū)別：
　　蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次可簡寫為：C、H、O、N等元素→氨基酸→多肽（肽鏈）→蛋白質(zhì)。多肽與蛋白質(zhì)是不同的兩個層次，區(qū)別如下：
　?、俣嚯暮偷鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)有差異。多肽僅僅是蛋白質(zhì)的初級結(jié)構(gòu)形式，而蛋白質(zhì)具有一定的空間結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)是由多肽和其他物質(zhì)結(jié)合而成的，一個蛋白質(zhì)分子可由一條肽鏈組成（如高等動物的細(xì)胞色素c是由104個氨基酸殘基的一條肽鏈組成），也可由多條肽鏈通過一定的化學(xué)鍵（肯定不是肽鍵，如二硫鍵、氫鍵等）連接而成（如胰島素由2條肽鏈組成、胰凝乳蛋白酶是由3條肽鏈組成、血紅蛋白分子由4條肽鏈組成、免疫球蛋白分子由4條肽鏈組成等）。
　?、诙嚯呐c蛋白質(zhì)的功能有差異。多肽往往是無生物活性，而蛋白質(zhì)是具有生物活性的。多肽一般無活性（如蛋白質(zhì)在胃、小腸中經(jīng)消化產(chǎn)生的多肽），少數(shù)有活性（如抗利尿激素就是多肽類激素），與蛋白質(zhì)相比，多肽的分子量較小，沒有空間結(jié)構(gòu)，一般無活性；蛋白質(zhì)的分子量較大，有空間結(jié)構(gòu)，有活性（變性后活性下降或消失，活性消失叫做失活）
　　因此，一條剛從核糖體中合成的多肽鏈實際上不能稱為蛋白質(zhì)。
多肽合成：
是一個重復(fù)添加氨基酸的過程，固相合成順序一般從C端（羧基端）向 N端（氨基端）合成。過去的多肽合成是在溶液中進行的稱為液相合成法。從1963年Merrifield發(fā)展成功了固相多肽合成方法以來，經(jīng)過不斷的改進和完善，到今天固相法已成為多肽和蛋白質(zhì)合成中的一個常用技術(shù)，表現(xiàn)出了經(jīng)典液相合成法*的優(yōu)點，從而大大的減輕了每步產(chǎn)品提純的難度。多肽合成總的來說分成兩種：固
抗體結(jié)構(gòu)：
　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結(jié)構(gòu)，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯(lián)結(jié)形成一個由4條多肽鏈構(gòu)成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區(qū)和可變區(qū)兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區(qū)都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區(qū)位于"Y"的兩臂末端。在可變區(qū)內(nèi)有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區(qū)域稱高變區(qū)。高變區(qū)位于分子表面，zui多由17個氨基酸殘基構(gòu)成，少則只有2 ～ 3個。高變區(qū)氨基酸序列決定了該抗體結(jié)合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結(jié)合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結(jié)合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部稱結(jié)晶片段（crystalline fragment,FC），糖結(jié)合在FC
zui初有人用電泳證明血清中抗體活性在γ球蛋白部分，故曾把抗體統(tǒng)稱為丙種（γ）球蛋白。后來發(fā)現(xiàn)，抗體并不都在γ區(qū)；并且位于γ區(qū)的球蛋白，也不一定都具有抗體活性。
　　 1964年，世界衛(wèi)生組織舉行專門會議，將具有抗體活性以及與抗體相關(guān)的球蛋白統(tǒng)稱為免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血癥、冷球蛋白血癥等患者血清中存在的異常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亞單位等。因而免疫球蛋白是結(jié)構(gòu)化學(xué)的概念，而抗體是生物學(xué)功能的概念?？梢哉f，幾乎所有抗體都是免疫球蛋白（極少數(shù)抗體為RNA），但并非所有免疫球蛋白都是抗體。<